Schema de proiectare și soluție a lanțului peptidic polipeptidic

I. Rezumat
Peptidele sunt macromolecule speciale, astfel încât secvențele lor sunt neobișnuite în caracteristicile lor chimice și fizice.Unele peptide sunt greu de sintetizat, în timp ce altele sunt relativ ușor de sintetizat, dar greu de purificat.Problema practică este că majoritatea peptidelor sunt ușor solubile în soluții apoase, astfel încât, în purificarea noastră, partea corespunzătoare a peptidei hidrofobe trebuie dizolvată în solvenți neapoși. Prin urmare, acești solvenți sau soluții tampon sunt probabil să fie foarte inconsecvenți cu utilizarea. a procedurilor experimentale biologice, astfel încât tehnicienilor le este strict interzis să folosească peptida în scopuri proprii, astfel încât următoarele sunt câteva aspecte ale proiectării peptidelor pentru cercetători.

Schema de proiectare și soluție a lanțului peptidic polipeptidic
În al doilea rând, alegerea corectă a peptidelor sintetice dificile
1. Lungimea totală a secvențelor reglate în jos
Peptidele cu mai puțin de 15 reziduuri sunt mai ușor de obținut deoarece dimensiunea peptidei crește și puritatea produsului brut scade.Pe măsură ce lungimea totală a lanțului peptidic crește dincolo de 20 de reziduuri, cantitatea precisă de produs este o preocupare cheie.În multe experimente, este ușor să obțineți efecte neașteptate prin scăderea numărului de reziduuri sub 20.
2. Reduceți numărul de reziduuri hidrofobe
Peptidele cu o mare predominanță a reziduurilor hidrofobe, în special în regiunea 7-12 reziduuri de la capătul C-terminal, provoacă de obicei dificultăți de sinteză.Aceasta este văzută ca o combinație inadecvată tocmai pentru că în sinteză se obține o foaie de pliere în B.„În astfel de cazuri, poate fi util să convertiți mai mult de două reziduuri pozitive și negative sau să puneți Gly sau Pro în peptidă pentru a debloca compoziția peptidei.”
3. Reglarea în jos a reziduurilor „dificile”.
„Există o serie de reziduuri Cys, Met, Arg și Try care, în general, nu sunt ușor sintetizate.”Ser va fi utilizat în mod obișnuit ca alternativă neoxidantă la Cys.
Schema de proiectare și soluție a lanțului peptidic polipeptidic

În al treilea rând, îmbunătățiți alegerea corectă a solubilului în apă
1. Reglați capătul N sau C
Față de peptidele acide (adică încărcate negativ la pH 7), acetilarea (acetilarea N-terminală, capătul C menținând întotdeauna o grupare carboxil liberă) este recomandată în special pentru a crește sarcina negativă.Cu toate acestea, pentru peptidele bazice (adică încărcate pozitiv la pH 7), aminarea (gruparea amino liberă la capătul N-terminal și aminarea la capătul C-terminal) este recomandată în special pentru a crește sarcina pozitivă.

2. Scurtați sau prelungiți foarte mult secvența

Unele dintre secvențe conțin un număr mare de aminoacizi hidrofobi, cum ar fi Trp, Phe, Val, Ile, Leu, Met, Tyr și Ala etc. Când aceste reziduuri hidrofobe depășesc 50%, de obicei nu sunt ușor de dizolvat.Poate fi util să se prelungească secvența pentru a crește în continuare polii pozitivi și negativi ai peptidei.A doua opțiune este de a regla în jos dimensiunea lanțului peptidic pentru a crește polii pozitivi și negativi prin reglarea în jos a reziduurilor hidrofobe.Cu cât părțile pozitive și negative ale lanțului peptidic sunt mai puternice, cu atât este mai probabil să reacționeze cu apa.
3. Puneți un reziduu solubil în apă
Pentru unele lanțuri peptidice, combinația unor aminoacizi pozitivi și negativi poate îmbunătăți solubilitatea în apă.Compania noastră recomandă ca capătul N-terminal sau C-terminal al peptidelor acide să fie combinat cu Glu-Glu.S-a dat capătul N sau C al peptidei de bază și apoi Lys-Lys.Dacă grupul încărcat nu poate fi plasat, Ser-Gly-Ser poate fi plasat și la capătul N sau C.Cu toate acestea, această abordare nu funcționează atunci când părțile laterale ale lanțului peptidic nu pot fi modificate.