Patru caracteristici ale peptidelor antimicrobiene

Aceste peptide antimicrobiene au fost inițial derivate din sistemele de apărare ale insectelor, mamiferelor, amfibienilor etc., și includ în principal patru categorii:

1. Cecropina a fost inițial prezentă în limfa imună a cecropiamotului, care se găsește în principal în alte insecte, iar peptidele bactericide similare se găsesc și în intestinele de porc. Acestea sunt de obicei caracterizate printr-o regiune N-terminal puternic alcalină, urmată de un fragment hidrofob lung.

2. Peptidele antimicrobiene Xenopus (magainină) sunt derivate din mușchii și stomacul broaștelor. Structura peptidelor antimicrobiene Xenopus s -a dovedit, de asemenea, elicoidală, în special în mediile hidrofobe. Configurația antipeptidelor Xenopus în straturile lipidice a fost studiată de RMN în fază solidă marcată cu N. Pe baza deplasării chimice a rezonanței acilaminei, eliciile antipeptidelor Xenopus au fost suprafețe paralele cu straturi și ar putea converge pentru a forma o cușcă de 13 mm cu o structură elicoidală periodică de 30 mm.

3. Peptidele de apărare a defensinei sunt derivate din polymacrofagele de iepure neutrofile polisrofile umane cu lobul nuclear complet și celule intestinale ale animalelor. Un grup de peptide antimicrobiene similare peptidelor de apărare a mamiferelor au fost extrase din insecte, numite „peptide de apărare a insectelor”. Spre deosebire de peptidele de apărare a mamiferelor, peptidele de apărare a insectelor sunt active doar împotriva bacteriilor Gram-pozitive. Chiar și peptidele de apărare a insectelor conțin șase reziduuri Cys, dar metoda de legare a disulfurii între ele este diferită. Modul de legare a podului disulfurii intramoleculare a peptidelor antibacteriene extrase din melanogastul Drosophila a fost similar cu cel al peptidelor de apărare a plantelor. În condiții de cristal, peptidele de apărare sunt prezentate ca dimeri.


4.Tachyplesin este derivat din crabi de potcoavă, numite Horseshoecrab. Studiile de configurare arată că adoptă o configurație de pliere antiparalel B (3-8 poziții, 11-16 poziții), în care b-Angle este conectat unul la celălalt (8-11 poziții) și două legături disulfură sunt generate între cele 7 și 12 poziții și între pozițiile 3 și 16. În această structură, aminoacidul hidrofob este localizat pe o parte a planului, iar cele șase reziduuri cationice apar pe coada moleculei, astfel încât structura este și biofilă.

Rezultă că aproape toate peptidele antimicrobiene sunt de natură cationică, chiar dacă variază în lungime și înălțime; La capătul înalt, fie sub formă de alfa-elicoidală sau b-Folding, structura bitropică este caracteristica comună.


Timpul post: 2025-07-03