Conform modului de conectare a aminoacizilor și zahărului, peptida de zahăr poate fi împărțită în patru categorii: o glicozilare, c a n glicozilare, zahăr de rouă și conexiune GPI (glicofosfatidlyinositol).
1.. Glicopeptidele N-glicozilare sunt compuse din glucoză N-acetamidă la capătul de reducere al lanțului glican (GLC-NAC) legat de atomul N de pe grupul amid al lanțului lateral al unor ASN în lanțul peptidic, iar Asn capabil să conecteze lanțul glican trebuie să fie localizat în ASN-X-Ser /Thr (X! reziduuri. Zahărul este N-acetilglucozamină.
N-glicozilare modificată glicopeptidă structurală
2. Structura O-glicozilării este mai simplă decât N-glicozilarea. Această glicopeptidă este în general mai scurtă decât glicanul, dar are mai multe tipuri decât n-glicozilarea. Ser și Thr pot fi, în general, glicozilate în lanțul peptidic. În plus, există glicopeptide decorate cu glicozilare de tirozină, hidroxil și hidroxiprolină. Poziția legăturii este atomul de oxigen hidroxil de pe lanțul lateral al reziduurilor. Zaharurile legate sunt galactoză sau N-acetilgalactosamină (Gal și Galnac) sau glucoză/glucozamină (GLC/GLCNAC), mannoză/mannosamină (om/mannac), etc.
O-glicozilarea modifică structura
3. Glicopeptida O-GLCNAC Glicozilare ((N-acetilcisteină (NAC)) (GlcNACN-acetilglucozamină/acetilglucozamină)
O singură glicozilare N-acetilglucosamină (GlcNAc) conectează proteinele O-GlcNAc la atomul de oxigen hidroxil al reziduului de serină sau treonină al unei proteine. Glicozilarea O-GlcNA este ornamentul monosacharide O-GlcNAC fără extensie de glican; La fel ca fosforilarea peptidelor, o-glicozilarea glicopeptidelor este, de asemenea, un proces dinamic de decorare a proteinelor. Decorația anormală O-GlcNAc poate provoca o varietate de boli precum diabetul, bolile cardiovasculare, tumorile, boala Alzheimer și așa mai departe.
Puncte de glicozilare ale glicopeptidelor
Structurile de bază ale polipeptidelor și lanțurilor de zahăr sunt legate de lanțurile proteice prin legături covalente, iar site -urile care leagă lanțurile de zahăr se numesc site -uri de glicozilare. Deoarece nu există niciun șablon care să urmeze biosinteza lanțurilor de zahăr glicopeptidice, diferite lanțuri de zahăr vor fi atașate la același loc de glicozilare, ceea ce va duce la așa-numita neomogenitate microscopică.
Glicozilarea glicopeptidelor
1. Efectul glicozilării glicopeptidelor asupra eficienței terapiei proteinelor terapeutice
În cazul proteinelor terapie-terapeutice, glicozilarea afectează, de asemenea, timpul de înjumătățire și țintirea medicamentelor proteice in vivo
2. Glicozilarea glicopeptidului solubil și proteinele
Studiile au arătat că lanțurile de zahăr pe suprafața proteinelor pot îmbunătăți solubilitatea moleculară a proteinelor
3. Glicopeptida Glicozilarea și imunogenitatea proteinelor
Pe de o parte, lanțurile de zahăr pe suprafața proteinelor pot induce răspunsuri imune specifice. Pe de altă parte, lanțurile de zahăr pot acoperi anumite suprafețe pe suprafața proteinelor și pot reduce imunogenitatea acesteia
4. Glicopeptida Glicozilarea care crește stabilitatea proteinei
Glicozilarea poate crește stabilitatea proteinelor la diverse condiții de denaturare (cum ar fi denaturanți, căldură etc.) și să evite agregarea proteinelor. În același timp, lanțurile de zahăr de pe suprafața proteinelor pot acoperi și unele puncte de degradare proteolitică a moleculelor de proteine, crescând astfel rezistența proteinelor la proteinaze
5. Glicopeptida glicozilare care afectează activitatea biologică a moleculelor de proteine
Modificarea glicozilării proteice poate permite, de asemenea, molecule de proteine să formeze noi activități biologice
Timpul post: 2025-07-02