Metoda de extracție
În anii 1950 și 1960, multe țări din lume, inclusiv China, au extras în principal peptide din organe animale. De exemplu, injecția de timosină este preparată prin sacrificarea unui vițel nou -născut, îndepărtându -și timusul și apoi folosind biotehnologia de separare oscilantă pentru a separa peptidele de timusul de vițel. Această timosină este utilizată pe scară largă pentru a regla și îmbunătăți funcția imunitară celulară la om.
Peptidele bioactive naturale sunt distribuite pe scară largă. Există peptide bioactive abundente la animale, plante și organisme marine în natură, care joacă o varietate de funcții fiziologice și mențin activități normale de viață. Aceste peptide bioactive naturale includ metaboliți secundari ai organismelor precum antibiotice și hormoni, precum și peptide bioactive prezente în diferite sisteme de țesut.
În prezent, multe peptide bioactive au fost izolate de organisme umane, animale, plante, microbiene și marine. Cu toate acestea, peptidele bioactive se găsesc în general în cantități mici în organisme, iar tehnicile actuale pentru izolarea și purificarea peptidelor bioactive de organismele naturale nu sunt perfecte, cu costuri ridicate și bioactivitate scăzută.
Metodele utilizate în mod obișnuit pentru extracția și separarea peptidelor includ sătura, ultrafiltrare, filtrarea gelului, precipitațiile izoelectrice, cromatografia de schimb ionic, cromatografia de afinitate, cromatografia de adsorbție, electroforeza gelului, etc. Dezavantajul principal este complexitatea funcționării și costurile ridicate.
Metoda acid-bază
Hidroliza acid și alcalin sunt utilizate în mare parte în instituțiile experimentale, dar sunt rareori utilizate în practica de producție. În procesul de hidroliză alcalină a proteinelor, majoritatea aminoacizilor precum serina și treonina sunt distruse, apare racemizarea și se pierd un număr mare de nutrienți. Prin urmare, această metodă este rareori utilizată în producție. Hidroliza acidă a proteinelor nu provoacă racemizarea aminoacizilor, hidroliza este rapidă și reacția este completă. Cu toate acestea, dezavantajele sale sunt tehnologie complexă, control dificil și poluare gravă a mediului. Distribuția în greutate moleculară a peptidelor este inegală și instabilă, iar funcțiile lor fiziologice sunt dificil de determinat.
Hidroliză enzimatică
Majoritatea peptidelor bioactive se găsesc în lanțurile lungi de proteine într -o stare inactivă. Când este hidrolizată de o protează specifică, peptida lor activă este eliberată din secvența de amino a proteinei. Extracția enzimatică a peptidelor bioactive de la animale, plante și organisme marine a fost un accent de cercetare în ultimele decenii.
Hidroliza enzimatică a peptidelor bioactive este selecția proteazelor adecvate, folosind proteine ca substraturi și proteine de hidrolizare pentru a obține un număr mare de peptide bioactive cu diverse funcții fiziologice. În procesul de producție, temperatura, valoarea pH -ului, concentrația enzimei, concentrația de substrat și alți factori sunt strâns legate de efectul de hidroliză enzimatică a peptidelor mici, iar cheia este alegerea enzimei. Datorită diferitelor enzime utilizate pentru hidroliza enzimatică, selecția și formularea enzimelor și diferite surse proteice, peptidele rezultate variază foarte mult în masa, distribuția greutății moleculare și compoziția aminoacizilor. Unul alege de obicei proteaze animale, cum ar fi pepsina și trypsina, și proteazele plantelor, cum ar fi bromelaina și papaina. Odată cu dezvoltarea științei și tehnologiei și inovația continuă a tehnologiei enzimelor biologice, vor fi descoperite și utilizate tot mai multe enzime. Hidroliza enzimatică a fost utilizată pe scară largă la prepararea peptidelor bioactive datorită tehnologiei sale mature și a investițiilor scăzute.
Timpul post: 2025-07-02