Metoda de extracție
În anii 1950 și 1960, multe țări din lume, inclusiv China, extrageau în principal peptide din organele animalelor.De exemplu, injecția cu timozină este pregătită prin sacrificarea unui vițel nou-născut, îndepărtarea timusului acestuia și apoi folosind biotehnologia de separare oscilantă pentru a separa peptidele de timusul vițelului.Această timozină este utilizată pe scară largă pentru reglarea și îmbunătățirea funcției imune celulare la oameni.
Peptidele bioactive naturale sunt distribuite pe scară largă.Există abundente peptide bioactive la animale, plante și organisme marine în natură, care joacă o varietate de funcții fiziologice și mențin activitățile normale de viață.Aceste peptide bioactive naturale includ metaboliți secundari ai organismelor, cum ar fi antibiotice și hormoni, precum și peptide bioactive prezente în diferite sisteme tisulare.
În prezent, multe peptide bioactive au fost izolate din organisme umane, animale, vegetale, microbiene și marine.Cu toate acestea, peptidele bioactive se găsesc în general în cantități mici în organisme, iar tehnicile actuale de izolare și purificare a peptidelor bioactive din organismele naturale nu sunt perfecte, cu costuri ridicate și bioactivitate scăzută.
Metodele utilizate în mod obișnuit pentru extracția și separarea peptidelor includ sărarea, ultrafiltrarea, filtrarea pe gel, precipitarea punctului izoelectric, cromatografia de schimb ionic, cromatografia de afinitate, cromatografia de adsorbție, electroforeza pe gel etc. Principalul său dezavantaj este complexitatea funcționării și costul ridicat.
Metoda acido-bazică
Hidroliza acidă și alcalină este folosită mai ales în instituțiile experimentale, dar sunt rareori utilizate în practica de producție.În procesul de hidroliză alcalină a proteinelor, majoritatea aminoacizilor precum serina și treonina sunt distruși, are loc racemizarea și se pierde un număr mare de nutrienți.Prin urmare, această metodă este rar utilizată în producție.Hidroliza acidă a proteinelor nu provoacă racemizarea aminoacizilor, hidroliza este rapidă și reacția este completă.Cu toate acestea, dezavantajele sale sunt tehnologia complexă, controlul dificil și poluarea gravă a mediului.Distribuția greutății moleculare a peptidelor este neuniformă și instabilă, iar funcțiile lor fiziologice sunt dificil de determinat.
Hidroliza enzimatică
Cele mai multe peptide bioactive se găsesc în lanțuri lungi de proteine în stare inactivă.Când este hidrolizată de o protează specifică, peptida lor activă este eliberată din secvența amino a proteinei.Extracția enzimatică a peptidelor bioactive de la animale, plante și organisme marine a fost un obiectiv de cercetare în ultimele decenii.
Hidroliza enzimatică a peptidelor bioactive este selecția proteazelor adecvate, folosind proteine ca substrat și hidroliza proteine pentru a obține un număr mare de peptide bioactive cu diverse funcții fiziologice.În procesul de producție, temperatura, valoarea pH-ului, concentrația de enzime, concentrația de substrat și alți factori sunt strâns legate de efectul de hidroliză enzimatică al peptidelor mici, iar cheia este alegerea enzimei.Datorită diferitelor enzime utilizate pentru hidroliza enzimatică, selecției și formulării enzimelor și diferitelor surse de proteine, peptidele rezultate variază foarte mult în ceea ce privește masa, distribuția greutății moleculare și compoziția de aminoacizi.De obicei, se alege proteazele animale, cum ar fi pepsina și tripsina, și proteazele vegetale, cum ar fi bromelaina și papaina.Odată cu dezvoltarea științei și tehnologiei și inovarea continuă a tehnologiei enzimelor biologice, tot mai multe enzime vor fi descoperite și utilizate.Hidroliza enzimatică a fost utilizată pe scară largă în prepararea peptidelor bioactive datorită tehnologiei sale mature și investiției reduse.
Ora postării: 30-mai-2023