Există multe tipuri de peptide transmembranare, iar clasificarea lor se bazează pe proprietăți fizice și chimice, surse, mecanisme de ingestie și aplicații biomedicale. Conform proprietăților lor fizice și chimice, peptidele penetrante ale membranei pot fi împărțite în trei tipuri: cationice, amfifilice și hidrofobe. Peptidele care pătrunde în membrana cationică și amfifilică reprezintă 85%, în timp ce peptidele care pătrunde în membrana hidrofobă reprezintă doar 15%.
1.. Peptidă care pătrunde în membrană cationică
Peptidele transmembranare cationice sunt compuse din peptide scurte bogate în arginină, lizină și histidină, cum ar fi TAT, penetratină, poliarginină, p22N, DPV3 și DPV6. Printre ele, arginina conține guanidină, care poate lega de hidrogen cu grupuri de acid fosforic încărcat negativ pe membrana celulară și mediază peptidele transmembranare în membrană în condiția valorii fiziologice a pH -ului. Studiile asupra oligargininei (de la 3 R la 12 R) au arătat că capacitatea de penetrare a membranei a fost obținută numai atunci când cantitatea de arginină a fost de până la 8 ani, iar capacitatea de penetrare a membranei a crescut treptat odată cu creșterea cantității de arginină. Lizina, deși cationică ca arginina, nu conține guanidină, așa că atunci când există singură, eficiența de penetrare a membranei nu este foarte mare. Futaki și colab. (2001) a constatat că un efect bun de penetrare a membranei ar putea fi obținut numai atunci când peptida de penetrare a membranei celulare cationice a conținut cel puțin 8 aminoacizi încărcați pozitiv. Deși reziduurile de aminoacizi încărcați pozitiv sunt esențiale pentru ca peptidele penetrative să pătrundă în membrană, alți aminoacizi sunt la fel de importanți, cum ar fi atunci când W14 se mută în F, penetrabilitatea penetratinei se pierde.
O clasă specială de peptide transmembranare cationice sunt secvențele de localizare nucleară (NLSS), care constă din peptide scurte bogate în arginină, lizină și prolină și pot fi transportate la nucleu prin complexul de pori nucleari. NLS -urile pot fi împărțite în continuare în tastarea unică și dublă, constând dintr -unul și, respectiv, două grupuri de aminoacizi de bază. De exemplu, PKKKRKV de la Simian Virus 40 (SV40) este un singur NLS de dactilografiere, în timp ce proteina nucleară este un NLS dublu de tastare. KRPAATKKAGQAKKKL este secvența scurtă care poate juca un rol în transmembrana cu membrană. Deoarece majoritatea NLS -urilor au numere de încărcare mai mici de 8, NLSS nu sunt peptide transmembranare eficiente, dar pot fi peptide transmembranare eficiente atunci când sunt legate covalent de secvențe peptidice hidrofobe pentru a forma peptide transmembranare amfifilice.
2. Peptida amfifilică transmembrană
Peptidele transmembranare amfifilice constau din domenii hidrofile și hidrofobe, care pot fi împărțite în amfifil primar, secundar α-elicoidal amfifilic, amfifilic β-amfifilic și amfifilic cu provin.
Peptide cu membrană de uzură amfifilică de tip primar în două categorii, categorie cu NLSS conectate covalent prin secvență peptidă hidrofobă, cum ar fi MPG (GLAFLGFLGAAGSTMGAWSQPKKRKV) și PEP - 1 (Ketwwetwwtewsqpkkrkv), ambele se bazează pe Nuclear Localization Localization Signal PKKKRKV de Of Of Of On the Nuclear Localization Signal PKKKRKV OF OF OF OF THE NUCLEAR LOCALIZAREA NUCIALIZATIONALIZATIONALIZATIVILIZATIONALIZATIONALIZATIVE PKKKV) SV40, în care domeniul hidrofob al MPG este legat de secvența de fuziune a glicoproteinei HIV 41 (Galflgflgaagstmg A), iar domeniul hidrofob al PEP-1 este legat de clusterul bogat în Triptofan cu afinitate cu membrană ridicată (KETWWET WWTEW). Cu toate acestea, domeniile hidrofobe ale ambelor sunt conectate cu semnalul de localizare nucleară PKKKRKV prin WSQP. O altă clasă de peptide transmembranare amfifile primare a fost izolată de proteine naturale, cum ar fi PVEC, ARF (1-22) și BPRPR (1-28).
Peptidele transmembranare amfifilice α-helicice secundare se leagă de membrană prin α-aspecte, iar reziduurile lor de aminoacizi hidrofili și hidrofobe sunt localizate pe diferite suprafețe ale structurii elicoidale, cum ar fi MAP (Klalklalk alkaalkla). Pentru membrana de uzură amfifilică de tip amfifilic de tip beta, capacitatea sa de a forma o foaie plisată beta este crucială pentru capacitatea sa de penetrare a membranei, cum ar fi în VT5 (dpkgdpkgvtvtvtvtvtgkgdpkpd) în procesul de cercetare bucată, capacitatea de penetrare a membranei este foarte slabă. În peptidele transmembranare amfifilice îmbogățite cu prolină, poliprolinei II (PPII) se formează cu ușurință în apă pură atunci când prolina este foarte îmbogățită în structura polipeptidelor. PPII este o helixă stânga cu 3,0 reziduuri de aminoacizi pe rând, spre deosebire de structura alfa-helixă standard cu mâna dreaptă, cu 3,6 reziduuri de aminoacizi pe rând. Peptidele transmembranare amfifilice îmbogățite cu prolină au inclus peptida antimicrobiană bovină 7 (BAC7), polipeptida sintetică (PPR) N (N poate fi 3, 4, 5 și 6), etc.
3..
Peptidele transmembranare hidrofobe conțin doar reziduuri de aminoacizi non-polari, cu o sarcină netă mai mică de 20% din sarcina totală a secvenței de aminoacizi sau conțin părți hidrofobe sau grupuri chimice care sunt esențiale pentru transmembrana. Deși aceste peptide transmembranare celulare sunt adesea trecute cu vederea, ele există, cum ar fi factorul de creștere a fibroblastului (K-FGF) și factorul de creștere a fibroblastului 12 (F-GF12) din sarcomul Kaposi.
Timpul post: 2025-07-01