Legăturile disulfide sunt o parte indispensabilă a structurii tridimensionale a multor proteine. Aceste legături covalente pot fi găsite în aproape toate peptidele extracelulare și molecule de proteine.
O legătură disulfură este formată atunci când un atom de sulf de cisteină formează o legătură unică covalentă cu cealaltă jumătate a atomului de sulf de cistină în diferite poziții în proteină. Aceste legături ajută la stabilizarea proteinelor, în special a celor secretate de celule.
Formarea eficientă a legăturilor disulfură implică mai multe aspecte, cum ar fi gestionarea corectă a cisteinelor, protecția reziduurilor de aminoacizi, metodele de îndepărtare a grupurilor de protecție și metodele de împerechere.
Peptidele au fost altoite cu legături disulfură
Organismul Gutuo are o tehnologie matură de inel de legătură disulfură. Dacă peptida conține o singură pereche de Cys, formarea legăturii disulfide este simplă. Peptidele sunt sintetizate în faze solide sau lichide,
Apoi a fost oxidat într-o soluție PH8-9. Sinteza este relativ complexă atunci când trebuie formate două sau mai multe perechi de legături disulfură. Deși formarea de legături disulfură este de obicei finalizată târziu în schema sintetică, uneori introducerea disulfidelor preformate este avantajoasă pentru conectarea sau alungirea lanțurilor peptidice. BZL este un grup de protecție CYS, MEB, MOB, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS, etc., utilizat pe scară largă în Symbiont. Suntem specializați în sinteza peptidelor disulfide, inclusiv:
1.. Două perechi de legături disulfură se formează în interiorul moleculei și se formează două perechi de legături disulfură între molecule
2. Trei perechi de legături disulfură se formează în interiorul moleculei și se formează trei perechi de legături disulfură între molecule
3. Sinteza polipeptidelor de insulină, unde se formează două perechi de legături disulfură între secvențe peptidice diferite
4. Sinteza a trei perechi de peptide legate de disulfură
De ce este atât de special grupul amino cisteinil (CYS)?
Lanțul lateral al Cys are un grup reactiv foarte activ. Atomii de hidrogen din acest grup sunt ușor înlocuiți cu radicali liberi și alte grupuri și, astfel, pot forma cu ușurință legături covalente cu alte molecule.
Legăturile disulfide sunt o parte importantă a structurii 3D a multor proteine. Legăturile de punte de disulfură pot reduce elasticitatea peptidei, pot crește rigiditatea și pot reduce numărul de imagini potențiale. Această limitare a imaginii este esențială pentru activitatea biologică și stabilitatea structurală. Înlocuirea sa poate fi dramatică pentru structura generală a proteinei. Aminoacizii hidrofobi, cum ar fi roua, ile, val sunt un stabilizator de helix. Deoarece stabilizează α-helix-helixul legăturii disulfură a formării cisteinei, chiar dacă cisteina nu formează legături disulfură. Adică, dacă toate reziduurile de cisteină ar fi în stare redusă (-SH, care transporta grupuri de sulfhidril liber), ar fi posibil un procent ridicat de fragmente elicoidale.
Legăturile disulfide formate din cisteină sunt durabile la stabilitatea structurii terțiare. În cele mai multe cazuri, podurile S-S între obligațiuni sunt necesare pentru formarea structurilor cuaternare. Uneori, reziduurile de cisteină care formează legături disulfură sunt departe în structura primară. Topologia legăturilor disulfură este baza pentru analiza omologiei structurii primare proteice. Reziduurile de cisteină ale proteinelor omologe sunt foarte conservate. Doar triptofanul a fost statistic mai conservat decât cisteina.
Cisteina este situată în centrul locului catalitic al tiolazei. Cisteina poate forma intermediari acilici direct cu substratul. Forma redusă acționează ca un „tampon de sulf” care menține cisteina în proteină în stare redusă. Când pH -ul este scăzut, echilibrul favorizează forma redusă -sh, în timp ce în mediile alcaline -sh este mai predispus să fie oxidat pentru a forma -SR, iar R este altceva decât un atom de hidrogen.
Cisteina poate reacționa, de asemenea, cu peroxid de hidrogen și peroxizi organici ca detoxicant.
Timpul post: 2025-07-02