Legăturile disulfurice sunt o parte indispensabilă a structurii tridimensionale a multor proteine.Aceste legături covalente pot fi găsite în aproape toate peptidele extracelulare și moleculele de proteine.
O legătură disulfură se formează atunci când un atom de sulf de cisteină formează o legătură simplă covalentă cu cealaltă jumătate a atomului de sulf de cisteină în diferite poziții ale proteinei.Aceste legături ajută la stabilizarea proteinelor, în special a celor secretate de celule.
Formarea eficientă a legăturilor disulfurice implică mai multe aspecte, cum ar fi managementul adecvat al cisteinelor, protecția reziduurilor de aminoacizi, metode de îndepărtare a grupărilor protectoare și metode de împerechere.
Peptidele au fost grefate cu legături disulfurice
Organismul Gutuo are o tehnologie cu inel de legătură disulfură matură.Dacă peptida conține doar o pereche de Cys, formarea legăturii disulfurice este simplă.Peptidele sunt sintetizate în faze solide sau lichide,
Apoi a fost oxidat într-o soluție pH8-9.Sinteza este relativ complexă atunci când trebuie să se formeze două sau mai multe perechi de legături disulfurice.Deși formarea legăturii disulfurice este de obicei finalizată târziu în schema sintetică, uneori introducerea disulfurilor preformate este avantajoasă pentru legarea sau alungirea lanțurilor peptidice.Bzl este un grup de protecție Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys etc., utilizat pe scară largă în simbiont.Suntem specializați în sinteza peptidelor disulfurate, inclusiv:
1. În moleculă se formează două perechi de legături disulfurice și între molecule se formează două perechi de legături disulfurice
2. În moleculă se formează trei perechi de legături disulfurice și între molecule se formează trei perechi de legături disulfurice
3. Sinteza polipeptidei de insulină, unde se formează două perechi de legături disulfurice între diferite secvențe de peptide
4. Sinteza a trei perechi de peptide cu legături disulfurice
De ce este gruparea cisteinil amino (Cys) atât de specială?
Lanțul lateral al Cys are o grupare reactivă foarte activă.Atomii de hidrogen din acest grup sunt înlocuiți cu ușurință de radicali liberi și alte grupe și astfel pot forma cu ușurință legături covalente cu alte molecule.
Legăturile disulfură sunt o parte importantă a structurii 3D a multor proteine.Legăturile de punte disulfură pot reduce elasticitatea peptidei, pot crește rigiditatea și pot reduce numărul de imagini potențiale.Această limitare a imaginii este esențială pentru activitatea biologică și stabilitatea structurală.Înlocuirea acestuia poate fi dramatică pentru structura generală a proteinei.Aminoacizii hidrofobi precum Dew, Ile, Val sunt stabilizatori de helix.Deoarece stabilizează α-helixul legăturii disulfurice a formării cisteinei chiar dacă cisteina nu formează legături disulfurice.Adică, dacă toate resturile de cisteină ar fi în stare redusă, (-SH, purtând grupări sulfhidril libere), ar fi posibil un procent mare de fragmente elicoidale.
Legăturile disulfurice formate de cisteină sunt durabile pentru stabilitatea structurii terțiare.În cele mai multe cazuri, punțile SS între legături sunt necesare pentru formarea structurilor cuaternare.Uneori, reziduurile de cisteină care formează legături disulfurice sunt departe unul de celălalt în structura primară.Topologia legăturilor disulfurice este baza pentru analiza omologiei structurii primare a proteinei.Resturile de cisteină ale proteinelor omoloage sunt foarte conservate.Doar triptofanul a fost statistic mai conservat decât cisteina.
Cisteina este situată în centrul situsului catalitic al tiolazei.Cisteina poate forma intermediari acil direct cu substratul.Forma redusă acționează ca un „tampon de sulf” care menține cisteina din proteină în stare redusă.Când pH-ul este scăzut, echilibrul favorizează forma redusă -SH, în timp ce în mediile alcaline -SH este mai predispus să fie oxidat pentru a forma -SR, iar R este orice altceva decât un atom de hidrogen.
Cisteina poate reacționa, de asemenea, cu peroxidul de hidrogen și cu peroxizii organici ca detoxifiant.
Ora postării: 19-mai-2023