Aceste peptide antimicrobiene au fost inițial derivate din sistemele de apărare ale insectelor, mamiferelor, amfibienilor etc. și includ în principal patru categorii:
1. cecropina a fost prezentă inițial în limfa imună a lui Cecropiamoth, care se găsește în principal la alte insecte, iar peptide bactericide similare se găsesc și în intestinele de porc.Ele sunt de obicei caracterizate printr-o regiune N-terminală puternic alcalină urmată de un fragment hidrofob lung.
2. Peptidele antimicrobiene Xenopus (magainin) sunt derivate din mușchii și stomacul broaștelor.Structura peptidelor antimicrobiene xenopus s-a dovedit, de asemenea, a fi elicoidală, în special în mediile hidrofobe.Configurația antipeptidelor xenopus în straturile lipidice a fost studiată prin RMN în fază solidă marcată cu N.Pe baza deplasării chimice a rezonanței acilaminei, elicele antipeptidelor xenopus erau suprafețe cu două straturi paralele și puteau converge pentru a forma o cușcă de 13 mm cu o structură elicoidală periodică de 30 mm.
3. defensină Peptidele de apărare sunt derivate din polimacrofage de iepure neutrofile umane policariote cu lobul nuclear complet și celule intestinale ale animalelor.Un grup de peptide antimicrobiene similare cu peptidele de apărare ale mamiferelor au fost extrase din insecte, numite „peptide de apărare ale insectelor”.Spre deosebire de peptidele de apărare ale mamiferelor, peptidele de apărare ale insectelor sunt active numai împotriva bacteriilor Gram-pozitive.Chiar și peptidele de apărare împotriva insectelor conțin șase reziduuri Cys, dar metoda de legare disulfură între ele este diferită.Modul de legare intramoleculară a punții disulfurice a peptidelor antibacteriene extrase din Drosophila melanogast a fost similar cu cel al peptidelor de apărare a plantelor.În condiții de cristal, peptidele de apărare sunt prezentate ca dimeri.
4.Tachyplesin este derivat din crabi potcoave, numiți crabi potcoave.Studiile de configurare arată că adoptă o configurație de pliere în B antiparalelă (3-8 poziții, 11-16 poziții), în careβ-unghiul este legat unul de celălalt (8-11 poziții), și se generează două legături disulfurice între pozițiile 7 și 12, și între pozițiile 3 și 16.În această structură, aminoacidul hidrofob este situat pe o parte a planului, iar cele șase reziduuri cationice apar pe coada moleculei, astfel încât structura este și biofilă.
Rezultă că aproape toate peptidele antimicrobiene sunt de natură cationică, chiar dacă variază în lungime și înălțime;La vârf, fie sub formă de elicoidal alfa sauβ-structura pliante, bitropică este caracteristica comună.
Ora postării: 20-apr-2023